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Regulation of the tumor suppressor PML by sequential post-translational modifications

Schmitz, M. Lienhard ; Grishina, Inna

Originalveröffentlichung: (2012) Frontiers in Oncology 2:204; doi:10.3389/fonc.2012.00204
Zum Volltext im pdf-Format: Dokument 1.pdf (617 KB)

Bitte beziehen Sie sich beim Zitieren dieses Dokumentes immer auf folgende
URN: urn:nbn:de:hebis:26-opus-92344

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Freie Schlagwörter (Englisch): promyelocyticleukemia , PML-RARalpha , post-translationalmodifications , proteinkinases , ubiquitinE3 ligases
Sammlung: Open Access - Publikationsfonds
Universität Justus-Liebig-Universität Gießen
Fachgebiet: Biochemie (FB 08)
DDC-Sachgruppe: Medizin
Dokumentart: Aufsatz
Sprache: Englisch
Erstellungsjahr: 2012
Publikationsdatum: 04.03.2013
Kurzfassung auf Englisch: Post-translational modifications (PTMs) regulate multiple biological functions of the promyelocytic leukemia (PML) protein and also the fission, disassembly, and rebuilding of PML nuclear bodies (PML-NBs) during the cell cycle. Pathway-specific PML modification patterns ensure proper signal output from PML-NBs that suit the specific functional requirements. Here we comprehensively review the signaling pathways and enzymes that modify PML and also the oncogenic PML-RARa fusion protein. Many PTMs occur in a hierarchical and timely organized fashion. Phosphorylation or acetylation constitutes typical starting points for many PML modifying events, while degradative ubiquitination is an irreversible end point of the modification cascade. As this hierarchical organization of PTMs frequently turns phosphorylation events as primordial events, kinases or phosphatases regulating PML phosphorylation may be interesting drug targets to manipulate the downstream modifications and thus the stability and function of PML or PML-RARa.
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