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URN: urn:nbn:de:hebis:26-opus-24442
URL: http://geb.uni-giessen.de/geb/volltexte/2005/2444/


Interaktionen von PII-Signaltransduktionsproteinen im Stickstoffmetabolismus der Organismen Bacillus subtilis und Synechococcus elongatus

Heinrich, Annette


Originalveröffentlichung: (2005) Wettenberg : VVB Laufersweiler 2005
pdf-Format: Dokument 1.pdf (11.565 KB)

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Universität Justus-Liebig-Universität Gießen
Institut: Institut für Mikro- und Molekularbiologie
Fachgebiet: Biologie
DDC-Sachgruppe: Biowissenschaften, Biologie
Dokumentart: Dissertation
Zeitschrift, Serie: Edition scientifique
ISBN / ISSN: 3-89687-074-2
Sprache: Deutsch
Tag der mündlichen Prüfung: 11.10.2005
Erstellungsjahr: 2005
Publikationsdatum: 03.11.2005
Kurzfassung auf Deutsch: 1. Bacillus subtilis
Die vorliegende Arbeit hatte zum Ziel, das GlnK-Homolog aus B. subtilis zu charakterisieren und potentielle regulatorische Systeme aufzudecken.


Das PII-Homolog besitzt eine trimere Form und bindet ATP.

Die Gegenwart von Mg2+ und alpha-Ketoglutarat wirkt sich auf die ATP-Bindung aus.

Immunoblot-Analysen zeigen, dass GlnK partiell an die Membran gebunden ist.

ATP führt zu einem Ablösen des GlnK von der Membran.

GlnK interagiert mit dem eigenen Transkriptionsaktivator TnrA.

MALDI-TOF Analysen und Co-Immunopräzipitationen bestätigen diese Interaktion.

TnrA ist vollständig mit dem Membran-gebundenem GlnK assoziiert.

Fehlt GlnK in der Membranfraktion, liegt TnrA löslich vor.

Der ATP- und alpha-Ketoglutarat-Spiegel regulieren die Membranassoziation und die Bindung von TnrA durch das B. subtilis GlnK.


TnrA interagiert mit der Glutamin-Synthetase in Gegenwart und Abwesenheit von GS-Feedback-Inhibitoren.

Die Glutamin-Synthetase wird durch die Interaktion mit TnrA in ihrer Aktivität gehemmt.


2. Synechococcus elongatus
In dieser Arbeit konnte ein weiterer neuer Rezeptor für die PII-Signaltransduktionsproteine beschrieben werden. Dieser Rezeptor des PII-Proteins GlnB aus S. elongatus ist das Enzym N-Acetylglutamat-Kinase, das Schlüsselenzym der zyklischen Argininsynthese.


ArgB wurde aufgereinigt und zur Produktion von Antikörpern verwendet.

Durch Gelfiltrationsexperimente konnte eine multimere Struktur (Tetramer bzw. Hexamer) der NAG-Kinase bestimmt werden.

Der NAG-Kinase-PII-Komplex wird aus einem NAG-Kinase Multimer und einem PII-Protein gebildet.

PII steigert die NAG-Kinase-Aktivität um ein Zehnfaches.

Die Interaktion basiert auf dem T-loop des PII-Proteins und kommt nur zustande, wenn PII unphosphoryliert vorliegt.

Die NAG-Kinase unterliegt der Feedback-Hemmung durch Arginin, wobei diese Hemmung durch die Komplexbildung stark gesenkt wird.